(immunoglobulin )具有***活性的动物蛋白,是一种糖蛋白。主要存在于血浆中，也见于其他体液、***和一些分泌液中。人血浆内的球蛋白大多数存在于丙种球蛋白（γ-球蛋白）中。可分为五类，即球蛋白G（IgG）、球蛋白A（IgA）、球蛋白M（IgM）、球蛋白D（IgD）和球蛋白E（IgE）。其中IgG是的球蛋白，约占人血浆丙种球蛋白的70%，分子量约15万，含糖2～3%。IgG分子由4条肽链组成。其中分子量为2.5万的肽链，称轻链，分子量为5万的肽链，称重链。轻链与重链之间通过二硫键（—S—S—）相连接。


可变区位于"Y"的两臂末端。在可变区内有一小部分氨基酸残基变化特别强烈，这些氨基酸的残基组成和排列顺序更易发生变异区域称高变区。高变区位于分子表面，由17个氨基酸残基构成，少则只有2 ～ 3个。高变区氨基酸序列决定了该***结合抗原抗原的特异性。一个***分子上的两个抗原结合部位是相同的，位于两臂末端称抗原结合片段(antigen-binding fragment, Fab)。"Y"的柄部称结晶片段(crystalline fragment,FC)，糖结合在FC 上。


1937年，有人用电泳法将人的蛋白分为白蛋白、甲种球蛋白、乙种球蛋白和丙种球蛋白，不久又证明了***存在于丙种球蛋白中，长期以来丙种球蛋白就成为***的代名词。但以后又发现部分乙种球蛋白亦具有***功能。因此，把具有***活性及***分子相关的球蛋白，统称为球蛋白。1964年在日内瓦召开的人类球蛋白命名会议上，把***统一命名为球蛋白G、球蛋白A、球蛋白M，以后又发现了球蛋白D和球蛋白E，共有五类球蛋白，而每一类球蛋白又有许多亚型。