典型的G蛋白偶联受体传递信号的基本原理是：特异性的配体结合到相应的7次跨膜的G蛋白偶联受体（GPCR）上，引起GPCR构象的变化；构象变化之后的GPCR能够结合相应的GDP结合状态的三聚体G蛋白，并诱导三聚体的Ga 亚基构象发生变化，释放结合的GDP。处于空置状态的Ga 亚基迅速与周围环境中的GTP结合。结合了GTP的Ga 亚基立即与GPCR和Gbg亚基复合物分离（如图）。自由的Ga 亚基和Gbg 亚基分别与下游的效应蛋白结合，通过调控效应蛋白的活性来实现信号的转导。Ga 亚基在同效应蛋白结合的同时或者之后，水解结合的GTP成为GDP，于是Ga 亚基在自身的调节下关闭功能，回到非活性的GDP结合状态，并与Gbg 亚基形成三聚体，等待下一次信号转导。


三聚体G蛋白就是通过这样的循环来实现分子信号的“开”与“关”，从而使得信号能够得到正确有效的传导。 NewEast Biosciences的科学家发明了一种高度灵敏的基于特异性单抗体的检测方法。该方法基于能够特异性识别GTP结合状态的三聚体G蛋白或者小G蛋白的单抗体，利用方便快捷的试剂盒，能够迅速检测出G蛋白是否处于状态。该方法除了具有简单、易操作、灵敏度高等优点以外，还有一个为吸引人的优势：具有到被固定的细胞内的G蛋白的活化状态的可能性。而这正是很多研究G蛋白信号转导的科学家所梦寐以求的功能。目前，该类型试剂盒已经被100多篇高水平研究所引用。随着这些检测方法的普及，G蛋白信号转导的研究进展必将进一步加快。


选择学说：淋巴细胞在与抗原接触前就已经存在多种多样的与抗原专一性结合的受体，一种细胞带一种受体，进入机体的抗原选择性的结合其中的个别淋巴细胞，使之活化，增殖产生大量带有同样受体的细胞群，分泌同样的抗体。 bio.jewelove.net 当抗原进入体内，在机体中就会诱导出针对不同抗原决定簇的多种抗体，如果要把这些抗体一一分开，用现有的生物化学或物理化学方法是根本办不到的。1975年科勒(Koehller)和米尔斯坦(Milstein)将小鼠细胞与细胞融合，培养出既能迅速生长繁殖又可分泌特异性抗体的杂交瘤细胞。从而获得针对某一特殊抗原决定簇的单抗体。


在血液、和组织液里的抗体主要是IgM和IgG。在正常血浆中，IgM约占血浆内总抗体量的10％。IgM的杀菌、溶菌、促进吞噬作用及凝集抗原的作用都比IgG强，它也能中和细菌外和阻止病毒。人若缺乏IgM，可能引起致死性的。IgG占血浆内抗体总量的70％～0％，由于它的分子量较小，通透性大，所以在体内分布。它能进入组织液和脑脊液内；并能通过进入胎儿体内。IgA具有明显的和抗病毒作用，分泌型的IgA存在外分泌物中，如初乳、泪液、唾液、胆汁以及消化道、呼吸道和尿、生殖道的粘膜分泌液中。而且，血液中的，IgA也能在里形成大量分泌型IgA，由胆汁排人十二指肠，构成外界物质通向体内的道防线，阻止上述管腔内的抗原物质在管壁附着。因此，IgA是抗粘膜的一个重要抗体，使整个内脏的功能都能得到增强。