蛋白质晶体板相互作用

蛋白质分子的结构层次蛋白中的多肽链往往不是一个如图4图4所示完全伸展的链。L.C.鲍林和R.B.科里曾由氨基酸、小肽和有关化合物晶体结构的测定中归纳了肽键的键长、键角等。链中肽键N-C的键长为1.32埃，具有40%的双键成分，与周围四个键是共面的，且N-H和C=O具有反式构型。肽键因具双键成分而无旋转的自由，但它周围的每个Cα原子与相邻两个肽键中的氮和碳原子所形成的Cα-N和Cα-C单键都具有较大的回旋余地，从而一个多肽键可能存在于不计其数的构象或立体结构中，其中有些构象使未成键原子间形成较多较强的氢键并产生其他能使整个分子趋于稳定的相互作用。

蛋白结晶板

为满足固相时间分辨荧光分析(TRFIA)研究需要,采用固相载体改进技术研制用于检测系统的聚微孔板,不仅提高TRFIA系统的灵敏度,而且可以把该技术应用到其他分析技术、生物芯片技术、污水处理、发酵工艺、酶工程和亲和层析,具有重要的现实意义。本文将聚微孔板内表面固相功能化,研制一种在聚微孔板内表面形成耐受强酸、强碱、的尼龙-6膜层,并在膜层表面化得到活性基团与己二酸二酰肼进行“手臂”连接,用双功能基团活化,活化后的膜层与蛋白质具有很高的连接性能和稳定性。

蛋白质分子的三维结构是生命科学研究中极为重要的信息,X射线单晶衍射技术是目前获得结构信息的手段,但如何筛选到个蛋白晶体是该技术必需的步,也是制约结构生物学发展的主要瓶颈问题之一.现在一般通过规模筛选的方法从众多的溶液中筛选出可结晶的条件,但是工作量较大,效率也不高.回顾了近年来在提高结晶筛选效率方向取得的成就。