蛋白质晶体板方法

蛋白质晶体由蛋白质分子有序排列的框架组成,其内部富含溶剂(水)分子,外观形貌多种多样,其物理性质与常规固态晶体相比有很大不同。我们针对蛋白质晶体的一些物理性质(包括低密度、机械性能、声学、热学、光学等性质),进行了研究进展评述,并根据蛋白质晶体的特殊物理性质,评述了人们发展出的从蛋白质结晶液中区分蛋白质晶体的方法。

蛋白结晶板介绍

研究蛋白质晶体结构的物理化学分支学科。蛋白质分子是由上百或更多的α-氨基酸作为单体缩合而成的多肽（见肽）链构成的。能构成蛋白质中多肽链的α-氨基酸总共有 20种L－氨基酸。

组成蛋白质分子的α-氨基酸都是L-异构体，其构型见图2。图2每个氨基酸或其残基中羧酸根α位上的碳原子 Cα直接与氢原子、氨基和侧链R基相连。在L-异构体中,从Cα向R 看 时,按顺时针顺序排列是H、NH幦和COO。存在于蛋白质分子中的20种氨基酸各以其侧链R基而相区别。

甘氨酸的R基为一个氢原子，而其他氨基酸的R基分别为脂肪侧链、带羟基的脂肪侧链、带芳香环的侧链、碱性侧链、带羧酸基的侧链、带酰胺基的侧链和含硫侧链等。

决定多肽链构象的每个Cα原子参与的Cα-N和Cα-C单键旋转角φ和Ψ。φ和Ψ为180°时，给出完全伸展的构象，当φ和Ψ都为0°时，将使左方肽中的N-H与右方肽中的C=O互相接触（图6）。角φ和Ψ以Cα给出的顺时针方向为正。多肽链中的N-H和C=O基团当参与形成较强的氢键时,氢键N-H…O长度约为2.80埃，而N→H与N→O之间的交角不超过30°。

蛋白质晶体板结构

蛋白质分子是由氨基酸首尾相连缩合而成的共价多肽链，但是天然蛋白质分子并不是走向随机的松散多肽链。每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象，即蛋白质的结构。蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面：一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子。

蛋白质晶体板种类介绍

除了这些结构层次，蛋白质可以在多个类似结构中转换，以行使其生物学功能。对于功能性的结构变化，这些三级或四级结构通常用化学构象进行描述，而相应的结构转换就被称为构象变化。一级结构蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也是蛋白质基本的结构。它是由***上遗传密码的排列顺序所决定的。各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。