蛋白结晶自动化

1.能够进行多种不同方法的加样：气相扩散法（包括坐滴法和悬滴法）； 2.坐滴悬滴蛋白以及筛选液的加样针头为八通道，针头必须可自动清洗重复使用，也必须可自动更换； 3.仪器具有全自动湿度控制功能，仪器内部带有湿度感应器，实时控制湿度，并且软件界面实时显示湿度数据，有效控制样本液体挥发，提高实验可重复性；（gryphon没这个功能） 4.至少有三个微孔板位和一个深孔板位；后期能扩展升级，增加样本池液整板分配功能，可自动从深孔板分配到微孔板。 5.八通道加样头须具备***传感器，确保点样，并有效防止漏点和误操作，更好地适应板面高低不平产生的误差； 6. 大和小加样容量：坐滴盘和悬滴盘：60nL – 1200nL； 7.加样时间：96孔标准盘（坐滴盘和悬滴盘）：≤5分； 8.兼容市面上所有的96孔标准盘（坐滴盘和悬滴盘）； 9.加样精度：无论液体种类和粘度100nl时CV＝５%； 10.加样模式：可以一次吸取多次加样； 11.机械***精度：Z方向=50um； X, Y方向200um； 12.加样区域完全封闭，无外界干扰。

蛋白质结晶原理

蛋白质的X射线结构分析首先要获得合适的单晶。蛋白质结晶学尚未发展成熟，尽管很受人亲睐，特别是受航天飞机中微重力实验 的激发。蛋白质结晶是一个反复试验的过程，蛋白质逐渐会从溶液中析出，杂质、晶核及其他未知因素对此过程有所影响。通常，蛋白质越纯，生长晶体几率越大。蛋白质结晶学者对蛋白质的纯度要求要严于生化学家的要求，后者往往在酶催化活性足够高时就很满意。另一方面，为了使蛋白质结晶，不仅要加其他成分，所有蛋白质分子的表面性质也必须是相同的，特别是表面的电荷分布，因为它影响晶体内分子的聚集。质谱是蛋白质结晶中的一种有效工具，例如检测重组蛋白的表达、样品纯度、重原子衍生物及蛋白质结构的特性。

蛋白结晶板

蛋白质分子的三维结构是生命科学研究中极为重要的信息,X射线单晶衍射技术是目前获得结构信息的手段,但如何筛选到个蛋白晶体是该技术必需的步,也是制约结构生物学发展的主要瓶颈问题之一.现在一般通过规模筛选的方法从众多的溶液中筛选出可结晶的条件,但是工作量较大,效率也不高.回顾了近年来在提高结晶筛选效率方向取得的成就。

蛋白质晶体板

研究蛋白质晶体板结构的物理化学分支学科。蛋白质分子是由上百或更多的α-氨基酸作为单体缩合而成的多肽（见肽）链构成的。能构成蛋白质中多肽链的α-氨基酸总共有 20种L－氨基酸。

甘氨酸的R基为一个氢原子，而其他氨基酸的R基分别为脂肪侧链、带羟基的脂肪侧链、带芳香环的侧链、碱性侧链、带羧酸基的侧链、带酰胺基的侧链和含硫侧链等。脯氨酸的侧链是一个丙二基(-CH2-CH2-CH2-)，一端与Cα相连,另一端则与脯氨酸中氨基的氮原子相连,形成一个五元环，并使其中氨基成为一个仲氨基，而在其他氨基酸中都是伯氨基。这样，脯氨酸缩合到多肽中后所得残基在氮原子上已无氢原子。