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发现该水母外伞中胶原蛋白含量很高，大约占干重的46.4%。经SDS聚酰胺凝胶电泳分析其胶原蛋白是由三个α链组成，按照它们的移动位置分别分别确定为α1、α3、α2链。氨基酸分析表明，S.meleagri水母外伞胶原质中甘氨酸含量高。

在200kD附近出现的1条泳带是胶原分子的β链。即胶原的每条多肽链相对分子质量可达100kD，1个胶原分子相对分子质量为300kD。多肽分子量的测定方法常用SDS-PAGE，凝胶色谱法以及质谱法。有人采用凝胶过滤色谱法测定脱铬革屑中胶原水解产物分子量分布在16.1kD左右。

又能获得具有良好生物活性的胶原蛋白，而且对环境的污染也较小。胶原蛋白不易被普通蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性后可被普通蛋白酶水解。胃蛋白酶水解胶原蛋白的适宜条件为pH 1.65～1.70、温度37℃。