目前，传统的获得多***转基yin植株的方法包括共转化，再转化W及杂交。但是运 些传统方法的缺点是共转化的两个或多个***的转化效率是不可控的，每个***在目标***组的插入位置也是不一样的，而***分离会导致不稳定的遗传后代。另外再转化W及杂 交都是耗时的过程。

而为了克服运些缺点，具有单个或者多个转录盒子的多***载体应运而生并成功 应用于多个研究，但是运些多***表达载体的应用没有得到广泛的推广应用。因为大部分 的方法需要亚克1隆W至于克1隆所耗时间拉长;没有标签或者报告***与目标***相连，运 样就导致蛋白或者***的鉴定比较困难；另外，某些方法如采用同尾酶构建多***载体的方法受限于可用的酶的数量不多运个问题。所W构建多***载体需要根据研究目的而设计。

folin―酚***法早先是由lowry确定了蛋白质浓度测定的基本步骤。以后在生***学领域得到广泛的应用。这个测定法的优点是灵敏度高，比双缩脲法灵敏得多，缺点是费时间较长，要准确控制操作时间，标准曲线也不是严格的直线形式，且专一性较差，干扰物质较多。对双缩脲反应发生干扰的离子，同样容易干扰lowry反应。而且对后者的影响还要大得多。酚类、柠檬酸、***铵、tris缓冲液、甘氨酸、糖类、甘油等均有干扰作用。浓度较低的尿素（0.5%），***纳（1%），NaNO浓度（1%），TCA（0.5%），乙醇（5%），***H10O（5%），CH3COCH3（0.5%）等溶液对显色无影响，但这些物质浓度高时，必须作校正曲线。含***铵的溶液，只须加浓碳酸钠―NaOH溶液，即可显色测定。若样品酸度较高，显色后会色浅，则必须提高碳酸钠―NaOH溶液的浓度1～2倍。



整体结构蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。一级结构（primary structure）：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都有而确切的氨基酸序列。二级结构（secondary structure）：蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲（如α-螺旋结构）或折叠（如β-折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基（-NH-）上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而实现的。三级结构（tertiary structure）：在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构。肌红蛋白，血红蛋白等正是通过这种结构使其表面的空穴恰好容纳一个血红素分子。四级结构（quaternary structure）：具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。如血红蛋白由4个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是α-链，另两个是β-链，其四级结构近似椭球形状。



蛋白质在胃液消化酶的作用下，初步水解，在中完成整个消化吸收过程。氨基酸的吸收通过黏膜细胞，是由主动运转系统进行，分别转运中性、酸性和碱性氨基酸。在肠内被消化吸收的蛋白质，不仅来自于食物，也有肠黏膜细胞脱落和消化液的分泌等，每天有70g左右蛋白质进入消化系统，其中大部分被消化和重吸收。未被吸收的蛋白质由粪便排出体外。