亲和柱介绍

生物分子之间的亲和识别包括***和抗原、酶和底物和受体等之间的亲合作用，这些亲和作用属于生物专一性识别；此外，某些物质和生物大分子之间还有一些特异性作用，如染料和某些酶（特别是脱氢酶和激酶等），植物凝集素和糖蛋白，金属离子和蛋白质表面的组氨酸等之间的作用，都可以应用于亲和分离过程。

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亲和层析的产生背景

残留检测的确证方法主要是仪器分析法,如LC-MS、GC-MS或HPLC,这些方法中因残留组分量很小,检测方法需要较高灵敏度和准确性。样品前处理是检测技术的核心,传统的样品净化技术主要有液—液分配(LLE)、固相萃取(SPE)、基质固相分散(MSPD)、超临界萃取(SFE)等。但是这些净化技术通常需要多个净化步骤,缺乏选择性,不但费时繁琐、容易污染、损失样本且会引起严重的本底干扰,降低结果的可靠性。因此建立有效的样本净化技术已成为痕量分析的主要问题。近20年,固相提取领域研究的不断深入,推进了从分析物中选择性萃取目标产物为目的的新技术发展(Hennion等,2003)。

亲和柱——亲和层析的应用

抗原和利用抗原、之间高特异的亲和力而进行分离的方法又称为亲和层析。例如将抗原结合于亲和层析基质上，就可以从中分离其对应的。在蛋白质工程菌发酵液中所需蛋白质的浓度通常较低，用离子交换、凝胶过滤等方法都难于进行分离，而亲和层析则是一种非常有效的方法。将所需蛋白质作为抗原，经动物后制备，将与适当基质偶联形成亲和吸附剂，就可以对发酵液中的所需蛋白质进行分离纯化。抗原、间亲和力一般比较强，其解离常数为108－10?12M，所以洗脱时是比较困难的，通常需要较强烈的洗脱条件。可以采取适当的方法如改变抗原、种类或使用类似物等来降低二者的亲和力，以便于洗脱。

另外金***球菌蛋白A（ProteinA）能够与球蛋白G（IgG）结合，可以用于分离各种IgG。