典型的G蛋白偶联受体传递信号的基本原理是：特异性的配体结合到相应的7次跨膜的G蛋白偶联受体（GPCR）上，引起GPCR构象的变化；构象变化之后的GPCR能够结合相应的GDP结合状态的三聚体G蛋白，并诱导三聚体的Ga 亚基构象发生变化，释放结合的GDP。处于空置状态的Ga 亚基迅速与周围环境中的GTP结合。结合了GTP的Ga 亚基立即与GPCR和Gbg亚基复合物分离（如图）。自由的Ga 亚基和Gbg 亚基分别与下游的效应蛋白结合，通过调控效应蛋白的活性来实现信号的转导。Ga 亚基在同效应蛋白结合的同时或者之后，水解结合的GTP成为GDP，于是Ga 亚基在自身的调节下关闭功能，回到非活性的GDP结合状态，并与Gbg 亚基形成三聚体，等待下一次信号转导。三聚体G蛋白就是通过这样的循环来实现分子信号的“开”与“关”，从而使得信号能够得到正确有效的传导。

围绕GPCR和G蛋白的研究的主要问题之一就是：如何能够检测到GPCR或者说G蛋白是否被***？这是所有研究G蛋白的科学家都面临的一个非常现实的问题。然而，传统的检测手段，例如同位素标记的核苷酸，荧光标记核苷酸，或者分光光度法，要么操作繁琐难度大，要么灵敏度不够，都不尽如人意。

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NewEast Biosciences的科学家发明了一种高度灵敏的基于特异性单******的检测方法。该方法基于能够特异性识别GTP结合状态的三聚体G蛋白或者小G蛋白的单******，利用方便快捷的***盒，能够迅速检测出G蛋白是否处于***状态。该方法除了具有简单、易操作、灵敏度高等优点以外，还有一个非常吸引人的优势：具有被固定的细胞内的G蛋白的活化状态的可能性。而这正是很多研究G蛋白信号转导的科学家所梦寐以求的功能。目前，该类型***盒已经被100多篇高水平研究所引用。随着这些检测方法的普及，G蛋白信号转导的研究进展必将进一步加快。

G蛋白的种类已多达40余种，大多数存在于细胞膜上，由α、β、γ三个不同亚单位构成，总分子量为100kDa左右。其中β亚单位在多数G蛋白中都非常类似，分子量36kDa左右。γ亚单位分子量在8-11kDa之间。Gα蛋白分为Gs、Gi、Go、Gq、G12、G13等六类。这些不同类型的G蛋白在信号传递过程各种发挥不同的作用。